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<!DOCTYPE html>

<title>Prolin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Prolin</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Strukturformel

</th></tr>

<tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center; font-size:80%;">Strukturformel von natürlich vorkommendem <small>L</small>-Prolin

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Allgemeines

</th></tr>

<tr>

<td style="width:33%;">Name

</td>

<td>Prolin

</td></tr>

<tr>

<td>Andere Namen

</td>

<td>

<ul><li>Pyrrolidin-2-carbonsäure</li>

<li>1,3,4,5-Tetrahydro-2<i>H</i>-<a href="Pyrrol" title="Pyrrol">pyrrol</a>-2-carbonsäure</li>

<li>Azacyclopentan-2-carbonsäure</li>

<li>Azolidin-2-carbonsäure</li>

<li>Abkürzungen:

<ul><li>Pro (<a href="Aminos%C3%A4uren#Kanonische_Aminosäuren" title="Aminosäuren">Dreibuchstabencode</a>)</li>

<li>P (<a href="Aminos%C3%A4uren#Kanonische_Aminosäuren" title="Aminosäuren">Einbuchstabencode</a>)</li></ul></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Summenformel" title="Summenformel">Summenformel</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Kurzbeschreibung

</td>

<td>

<p>farbloser Feststoff mit aminartigem Geruch<sup id="cite_ref-Merck_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-Merck-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Externe Identifikatoren/Datenbanken

</th></tr>

<tr>

<td style="width:33%;"><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>

</td>

<td><span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=609-36-9">609-36-9</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span> (<small>DL</small>-Prolin)

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="EG-Nummer" title="EG-Nummer">EG-Nummer</a>

</td>

<td colspan="2">210-189-3

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Europ%C3%A4ische_Chemikalienagentur" title="Europäische Chemikalienagentur">ECHA</a>-InfoCard

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="PubChem" title="PubChem">PubChem</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="border-right:1px solid #a2a9b1;"><a href="Wikidata" title="Wikidata">Wikidata</a>

</td>

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Arzneistoffangaben

</th></tr>

<tr>

</td>

<td>

</p>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Eigenschaften

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Molare Masse</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Aggregatzustand" title="Aggregatzustand">Aggregatzustand</a>

</td>

<td>

<p>fest

</p>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Dichte" title="Dichte">Dichte</a>

</td>

<td>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Schmelzpunkt" title="Schmelzpunkt">Schmelzpunkt</a>

</td>

<td>

<p>Zersetzung: 220–222 <a href="Grad_Celsius" title="Grad Celsius">°C</a> (<small>D</small>- und <small>L</small>-Form)<sup id="cite_ref-Merck_1-2" class="reference"><a href="#cite_note-Merck-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><br>210 °C (Racemat)

</p>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="L%C3%B6slichkeit" title="Löslichkeit">Löslichkeit</a>

</td>

<td>

<ul><li>sehr gut in Wasser (1500 g·l<sup>−1</sup> bei 20 °C)<sup id="cite_ref-Merck_1-3" class="reference"><a href="#cite_note-Merck-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Sicherheitshinweise

</th></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="border-bottom:1px #A7A7A7 dashed; text-align:center;">Bitte die Befreiung von der Kennzeichnungspflicht für Arzneimittel, Medizinprodukte, Kosmetika, Lebensmittel und Futtermittel beachten

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center"><b><a href="Global_harmonisiertes_System_zur_Einstufung_und_Kennzeichnung_von_Chemikalien" title="Global harmonisiertes System zur Einstufung und Kennzeichnung von Chemikalien">GHS-Gefahrstoffkennzeichnung</a></b><sup id="cite_ref-Merck_1-4" class="reference"><a href="#cite_note-Merck-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

<td><i>keine GHS-Piktogramme</i>

</td></tr></tbody></table>

<p>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" width="33%" style="border-top:1px #A7A7A7 dashed; border-right:1px #A7A7A7 dashed;"><a href="H-_und_P-S%C3%A4tze" title="H- und P-Sätze">H- und P-Sätze</a>

</td>

<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">H: <span title="Untervorlage eingebunden: H-Sätze"></span><i>keine H-Sätze</i>

</td></tr>

<tr>

<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">P: <span title="Untervorlage eingebunden: P-Sätze"></span><i>keine P-Sätze</i><sup id="cite_ref-Merck_1-5" class="reference"><a href="#cite_note-Merck-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td></tr>

</tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Toxizit%C3%A4t" title="Toxizität">Toxikologische Daten</a>

</td>

<td>

<p>> 5110 mg·kg<sup>−1</sup> (<a href="Letale_Dosis" title="Letale Dosis">LD<sub>50</sub></a>, <a href="Ratten" title="Ratten">Ratte</a>, <a href="Peroral" title="Peroral">oral</a>)<sup id="cite_ref-Merck_1-6" class="reference"><a href="#cite_note-Merck-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122; font-size:80%; text-align:center; line-height:150%; padding:.25em;">Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei <a href="Standardbedingungen" title="Standardbedingungen">Standardbedingungen</a> (0 °C, 1000 hPa).

</td></tr></tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b><small>L</small>-Prolin</b>, abgekürzt <b>Pro</b> oder <b>P</b>, [systematischer Name: (<i>S</i>)-Pyrrolidin-2-carbonsäure] ist eine nichtessentielle <a href="Protein" title="Protein">proteinogene</a> <a href="Heterocyclen" title="Heterocyclen">heterocyclische</a> sekundäre <a href="St%C3%A4ndigkeit" title="Ständigkeit">α-</a><a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäure</a> und wird wegen seiner Biosynthese aus Pyrrolin-2-carbonsäure [genauer: (<i>S</i>)-3,4-Dihydro-2<i>H</i>-<a href="Pyrrol" title="Pyrrol">pyrrol</a>-2-carbonsäure] manchmal fälschlich als <a href="Iminos%C3%A4uren" title="Iminosäuren">Iminosäure</a> (eine heute obsolete Klassifizierung) bezeichnet.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Stereoisomerie">Stereoisomerie</h2></div>

<p>In den Proteinen kommt, neben anderen Aminosäuren, ausschließlich <small>L</small>-Prolin [Synonym: (<i>S</i>)-Prolin] <a href="Peptid" title="Peptid">peptidisch</a> gebunden vor. <a href="Enantiomer" title="Enantiomer">Enantiomer</a> dazu ist das <a href="Spiegelverkehrtes_Bild" title="Spiegelverkehrtes Bild">spiegelbildliche</a> <small>D</small>-Prolin [Synonym: (<i>R</i>)-Prolin]. Racemisches <small>DL</small>-Prolin [Synonyme: (<i>RS</i>)-Prolin bzw. (±)-Prolin] hat nur geringe Bedeutung.

</p><p>Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Prolin“ ohne weiteren Namenszusatz (<a href="Pr%C3%A4fix" title="Präfix">Präfix</a>) erwähnt wird, ist <small>L</small>-Prolin gemeint.

</p>

<caption class="hintergrundfarbe6">Isomere von Prolin

</caption>

<td class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left">Name

</td>

<td><small>L</small>-Prolin</td>

<td><small>D</small>-Prolin

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left">Andere Namen

</td>

<td>(<i>S</i>)-Prolin</td>

<td>(<i>R</i>)-Prolin

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left"><a href="Strukturformel" title="Strukturformel">Strukturformel</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left"><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=609-36-9">609-36-9</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span> (<small>DL</small>)

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left"><a href="EG-Nummer" title="EG-Nummer">EG-Nummer</a>

</td>

<td>206-452-7

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2">210-189-3 (<small>DL</small>)

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left"><a href="ECHA" class="mw-redirect" title="ECHA">ECHA</a>-Infocard

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.echa.europa.eu/de/substance-information/-/substanceinfo/100.009.264">100.009.264</a> (<small>DL</small>)

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" class="hintergrundfarbe5" style="text-align:left"><a href="PubChem" title="PubChem">PubChem</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/614">614</a> (<small>DL</small>)

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2"><a href="DrugBank" title="DrugBank">DrugBank</a>

</td>

<td>–

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2">– (<small>DL</small>)

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2"><a href="Wikidata" title="Wikidata">Wikidata</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q484583" class="extiw external" title="d:Q484583">Q484583</a> (<small>DL</small>)

</td></tr></tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

<p>Der Name Prolin stammt von <a href="Emil_Fischer" title="Emil Fischer">Emil Fischer</a> und leitet sich vom <a href="Pyrrolidin" title="Pyrrolidin">Pyrrolidin</a> ab.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Vorkommen">Vorkommen</h2></div>

<p>Innerhalb von Proteinen kommt es sowohl in <i>cis</i>- als auch in <i>trans</i>-gebundener <a href="Konfiguration_(Chemie)" title="Konfiguration (Chemie)">Konfiguration</a> vor. <small>L</small>-Prolin hat erheblichen Einfluss auf die <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">Faltung</a> von Proteinen, da es wie Glycin aufgrund der häufig vorkommenden <i>cis</i>-Peptidbindung <a href="%CE%91-Helix" title="Α-Helix">α-Helices</a> und <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Faltblätter</a> unterbrechen kann. Es kann auch eigene Motive bilden, die häufig als Signalsequenz für andere Proteine wirken.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biosynthese">Biosynthese</h2></div>

<p><i>Für die Biosynthese inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks</i>

</p><p><small>L</small>-Prolin wird biochemisch aus <small>L</small>-<a href="Glutamate" title="Glutamate">Glutamat</a> hergestellt. Hierfür werden insgesamt ein Molekül <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> sowie zwei Moleküle Reduktionsäquivalente in Form von <a href="Nicotinamidadenindinukleotidphosphat" title="Nicotinamidadenindinukleotidphosphat">NADPH</a> benötigt.

</p><p><small>L</small>-Prolin ist die Vorstufe des <small>L</small>-<a href="Hydroxyprolin" title="Hydroxyprolin">Hydroxyprolins</a>, das unter Beteiligung des <a href="Vitamin_C" class="mw-redirect" title="Vitamin C">Vitamins C</a> nach Einbau in <a href="Kollagen" class="mw-redirect" title="Kollagen">Kollagen</a> entsteht und dessen mechanischen Eigenschaften bestimmt (Mangelerkrankung: <a href="Skorbut" title="Skorbut">Skorbut</a>). Katalysiert durch eine <a href="Hydroxylase" class="mw-redirect" title="Hydroxylase">Hydroxylase</a> werden Prolylreste, je nach ihrer Position im <a href="Protein" title="Protein">Protein</a>, entweder am β- oder am γ-Atom des Tetrahydropyrrolringes modifiziert.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

<p>Prolin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. <a href="Zwitterion" title="Zwitterion">Zwitterion</a> vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das <a href="Proton_(Chemie)" title="Proton (Chemie)">Proton</a> der <a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der <a href="Aminogruppe" title="Aminogruppe">Aminogruppe</a> wandert. Die <a href="Zersetzungstemperatur" class="mw-redirect" title="Zersetzungstemperatur">Zersetzungstemperatur</a> liegt bei >185 °C.<sup id="cite_ref-Merck_1-7" class="reference"><a href="#cite_note-Merck-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<p>Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Prolin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat.

</p><p>Dadurch, dass das Stickstoffatom des Prolins in der Peptidgruppe nicht mit einem H-Atom verbunden ist, kann keine Wasserstoffbrückenbindung ausgebildet werden. An solchen Stellen einer Polypeptidkette tritt eine Störung der Sekundärstruktur (Knick oder Krümmung) auf.<sup id="cite_ref-Marroquin2011_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-Marroquin2011-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Weitere Eigenschaften:

</p>

<ul><li><a href="Seitenkette" title="Seitenkette">Seitenkette</a>: <a href="Hydrophob" class="mw-redirect" title="Hydrophob">hydrophob</a></li>

<li><a href="Isoelektrischer_Punkt" title="Isoelektrischer Punkt">Isoelektrischer Punkt</a>: pH = 6,30<sup id="cite_ref-Hardy_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-Hardy-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li><a href="Van-der-Waals-Volumen" class="mw-redirect" title="Van-der-Waals-Volumen">Van-der-Waals-Volumen</a>: 90 <a href="%C3%85ngstr%C3%B6m_(Einheit)" title="Ångström (Einheit)">Å</a><sup>3</sup> <sup id="cite_ref-WuMcLarty2000_5-0" class="reference"><a href="#cite_note-WuMcLarty2000-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li><a href="Oktanol-Wasser-Verteilungskoeffizient" class="mw-redirect" title="Oktanol-Wasser-Verteilungskoeffizient">Lipidlöslichkeit</a>: LogP = −1,6<sup id="cite_ref-WuMcLarty2000_5-1" class="reference"><a href="#cite_note-WuMcLarty2000-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktionen">Funktionen</h2></div>

<p><small>L</small>-Prolin wird im menschlichen Körper z. B. für die Bildung von <a href="Kollagen" class="mw-redirect" title="Kollagen">Kollagen</a>, dem <a href="Protein" title="Protein">Protein</a>, aus dem <a href="Bindegewebe" title="Bindegewebe">Bindegewebe</a> und Knochen bestehen, benötigt. Ferner wird es als „Helixbrecher“ bezeichnet und findet sich oft am Übergang einer <a href="Alpha-Helix" class="mw-redirect" title="Alpha-Helix">Alpha-Helix</a> zu einer anderen <a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundärstruktur</a> (häufig <a href="Random_Coil" title="Random Coil">Random Coil</a>) wieder. Prolin ist nämlich die einzige Aminosäure, deren Peptidbindung kein Wasserstoffatom aufweist. Folglich kann es sich nicht an der Bindung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligen.

<small>L</small>-Prolin wird in der <a href="%C3%96kotoxikologie" title="Ökotoxikologie">Ökotoxikologie</a> als <a href="Biomarker" title="Biomarker">Biomarker</a> verwendet, z. B. für <a href="Trockenstress" title="Trockenstress">Trockenstress</a>, Salzstress, da es von Pflanzen vermehrt produziert wird, wenn der Wasserhaushalt unter Stress gerät. <small>L</small>-Prolin als zyklische Aminosäure wirkt als Puffer gegen manche <a href="Ion" title="Ion">Ionen</a>, die ansonsten die <a href="Enzym" title="Enzym">Enzymtätigkeiten</a> im <a href="Cytoplasma" title="Cytoplasma">Cytoplasma</a> einschränken könnten. Der Braunschweiger Biologe Franz Heilinger (* 1921)<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> untersuchte 1967 den Einfluss des Prolins auf die Chlorophyllbildung in Kartoffelkeimen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Chemische_Verwendung">Chemische Verwendung</h2></div>

<p>Enantiomerenreines Prolin ist als Element des <a href="Chiral_pool" class="mw-redirect" title="Chiral pool">chiralen Pools</a> Ausgangssubstanz für die <a href="Synthese_(Chemie)" title="Synthese (Chemie)">Synthese</a> des <a href="Auxiliar#Evans-Auxiliare" title="Auxiliar">Evans-Auxiliars</a>, des <a href="CBS-Katalysatoren" title="CBS-Katalysatoren">CBS-Reagenz</a>, des <a href="Enders-Reagenz" title="Enders-Reagenz">Enders-Reagenzes</a> (RAMP/SAMP) und ist ein vielbenutzter <a href="Katalysator" title="Katalysator">Katalysator</a> in der <a href="Organokatalyse" title="Organokatalyse">Organokatalyse</a>. Die Literatur über die Verwendung von (<i>S</i>)- oder (<i>R</i>)-Prolin und deren Derivate in der stereoselektiven Synthese ist umfangreich.<sup id="cite_ref-Seebach_7-0" class="reference"><a href="#cite_note-Seebach-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Ein <small>L</small>-Prolin-Derivat dient als <a href="Chiralit%C3%A4t_(Chemie)" title="Chiralität (Chemie)">chiraler</a> Selektor in der <a href="Enantioselektiv" class="mw-redirect" title="Enantioselektiv">enantioselektiven</a> <a href="D%C3%BCnnschichtchromatographie" title="Dünnschichtchromatographie">Dünnschichtchromatographie</a>.<sup id="cite_ref-Günther_8-0" class="reference"><a href="#cite_note-Günther-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Der therapeutisch und wirtschaftlich bedeutende Arzneistoff <a href="Captopril" title="Captopril">Captopril</a> wird aus <small>L</small>-Prolin synthetisiert.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li><a href="Hans_Beyer" title="Hans Beyer">Hans Beyer</a>, <a href="Wolfgang_Walter" title="Wolfgang Walter">Wolfgang Walter</a>: <i>Lehrbuch der Organischen Chemie</i>. 20. Auflage. S. Hirzel Verlag, Stuttgart 1984, ISBN 3-7776-0406-2.</li>

<li>Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: <i>Aminosäuren, Peptide, Proteine</i>. Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2.</li>

<li>Jesse Philip Greenstein, Milton Winitz: <i>Chemistry of Amino Acids</i>. John Wiley & Sons, 1962, ISBN 0-471-32637-2, Bände 1 bis 3.</li>

<li>Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata, Tamio Itoh: <i>Production and Utilization of Amino Acids</i>. In: <i>Angewandte Chemie International Edition in English</i>, 1978, 17, S. 176–183.</li>

<li>Karlheinz Drauz, <a href="Axel_Kleemann" title="Axel Kleemann">Axel Kleemann</a>, <a href="J%C3%BCrgen_Martens_(Chemiker)" title="Jürgen Martens (Chemiker)">Jürgen Martens</a>: <i>Induktion von Asymmetrie durch <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a></i>. In: <i><a href="Angewandte_Chemie_(Zeitschrift)" title="Angewandte Chemie (Zeitschrift)">Angewandte Chemie</a></i>, 1982, 94, S. 590–613. <i>Angewandte Chemie – International Edition English</i>, 1982, 21, S. 584–608.</li>

<li>Jürgen Martens: <i>Asymmetric Syntheses with Amino Acids</i>. In: <i>Topics in Current Chemistry / Fortschritte der Chemischen Forschung</i>, 1984, 125, S. 165–246.</li>

<li>Jürgen Martens: <i>Induktion von Asymmetrie durch Iminosäuren</i>. In: <i><a href="Chemiker-Zeitung" title="Chemiker-Zeitung">Chemiker-Zeitung</a></i>, 1986, 110, S. 169–183.</li>

<li>Gary M. Coppola, Herbert F. Schuster: <i>Asymmetric Synthesis – Construction of chiral Molecules using Amino Acids</i>. Wiley, New York 1987, S. 267–345.</li>

<li>Peter I. Dalko: <i>Do We Need Asymmetric Organocatalysis?</i> In: <i>Chimia</i>, 2007, 61, S. 213–218.</li>

<li>Kurt Günther, Jürgen Martens, Maren Schickedanz: <i>Dünnschichtchromatographische Enantiomerentrennung mittels <a href="Ligandenaustausch" class="mw-redirect" title="Ligandenaustausch">Ligandenaustausch</a></i>. In: <i>Angewandte Chemie</i>, 96, 1984, S. 514–515; <i>Angewandte Chemie – International Edition English</i>, 1984, 23, S. 506.</li>

<li>Kurt Günther, Maren Schickedanz, Jürgen Martens: <i>Thin-Layer Chromatographic Enantiomeric Resolution</i>. In: <i><a href="Naturwissenschaften" class="mw-redirect" title="Naturwissenschaften">Naturwissenschaften</a></i>, 1985, 72, S. 149–150.</li>

<li>Kurt Günther, Jürgen Martens, Maren Schickedanz: <i>Resolution of Optical Isomers by Thin-Layer Chromatography (TLC). Enantiomeric Purity of L-DOPA</i>. In: <i>Fresenius Zeitschrift für Analytische Chemie</i>, 1985, 322, S. 513–514.</li>

<li>J. Behre, R. Voigt, I. Althöfer, S. Schuster: <i>On the evolutionary significance of the size and planarity of the proline ring</i>. In: <i>Naturwissenschaften</i>, 2012, 99, S. 789–799.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Prolin-Stoffwechsel" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Prolin-Stoffwechsel">Wikibooks: Biosynthese von L-Prolin</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Proline?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Proline</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-Merck-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Merck_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Merck_1-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Merck_1-2">c</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Merck_1-3">d</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Merck_1-4">e</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Merck_1-5">f</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Merck_1-6">g</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Merck_1-7">h</a></sup></span> <span class="reference-text">Datenblatt <span style="font-style:italic;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.merckmillipore.com/DE/de/product/msds/MDA_CHEM-816019?Origin=PDP">Prolin</a></span> bei <a href="Merck_KGaA" title="Merck KGaA">Merck</a>, abgerufen am 23. Dezember 2019.<span class="editoronly" style="display:none;"></span></span>

</li>

<li id="cite_note-Carey-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Carey_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Carey_2-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">F. A. Carey: <i>Organic Chemistry</i>, 5th edition, The McGraw Companies 2001, S. 1059 (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.mhhe.com/physsci/chemistry/carey5e/Ch27/ch27-1-4-2.html">Link</a>).</span>

</li>

<li id="cite_note-Marroquin2011-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Marroquin2011_3-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Nicolai Marroquin: <i>Molekulargenetische Untersuchung des FGF8-Gens bei Patienten mit Erkrankungen aus dem Formenkreis der kongenitalen kranialen Dysinnervationsstörungen(CCDDs)</i>. GRIN Verlag, 2011, ISBN 978-3-656-01631-1, S. 36 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=24Xb7tX_V7wC&pg=PA36#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche).</span>

</li>

<li id="cite_note-Hardy-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Hardy_4-0">↑</a></span> <span class="reference-text">P. M. Hardy: <i>The Protein Amino Acids</i>. In: G. C. Barrett (Hrsg.): <i>Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids</i>, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.</span>

</li>

<li id="cite_note-WuMcLarty2000-5"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-WuMcLarty2000_5-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-WuMcLarty2000_5-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Catherine H. Wu, Jerry Wayne McLarty: <i>Neural Networks and Genome Informatics.</i> Elsevier, 2000, ISBN 978-0-08-042800-0. S. 70 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=NcpGMdbP4BkC&pg=PA70#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche).</span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">Walter Habel (Hrsg.): <i><a href="Wer_ist_wer%3F" title="Wer ist wer?">Wer ist wer?</a> Das deutsche Who’s who.</i> 24. Ausgabe. Schmidt-Römhild, Lübeck 1985, ISBN 3-7950-2005-0, S. 478.</span>

</li>

<li id="cite_note-Seebach-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Seebach_7-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Ausgewählte Übersichtsartikel:<br>

(a) <a href="Dieter_Seebach" title="Dieter Seebach">Dieter Seebach</a>, Albert K. Beck, D. Michael Badine, Michael Limbach, <a href="Albert_Eschenmoser" title="Albert Eschenmoser">Albert Eschenmoser</a>, Adi M. Treasurywala, Reinhard Hobi, Walter Prikoszovich, Bernhard Linder: <i>Are Oxazolidinones really unproductive, parasitic species in proline catalysis? Thoughts and experiments pointing to an alternative view</i>. In: <i><a href="Helvetica_Chimica_Acta" title="Helvetica Chimica Acta">Helvetica Chimica Acta</a></i>, 2007, 90, S. 425–471.<br>

(b) Santanu Mukherjee, Jung Woon Yang, Sebastian Hoffmann, <a href="Benjamin_List" title="Benjamin List">Benjamin List</a>: <i>Asymmetric enamine catalysis</i>, In: <i><a href="Chemical_Reviews" title="Chemical Reviews">Chemical Reviews</a></i>, 2007, 107, S. 5471–5569.<br>

(c) Peter Diner, Anne Kjaersgaard, Mette Alstrup Lie, Karl Anker Jørgensen: <i>On the origin of the stereoselectivity in organocatalysed reactions with trimethylsilyl-protected diarylprolinol</i>. In: <i><a href="Chemistry_%E2%80%93_A_European_Journal" title="Chemistry – A European Journal">Chemistry – A European Journal</a></i>, 2008,14, S. 122–127.<br>

(d) Yujiro Hayashi, Hiroaki Gotoh, Ryouhei Masui, Hayato Ishikawa: <i>Diphenylprolinol silyl ether as a catalyst in an enantioselective, catalytic, formal aza [3+3] cycloaddition reaction for the formation of enantioenriched piperidines</i>. In: <i>Angewandte Chemie-International Edition</i>, 2008, 47, S. 4012–4015.<br>

(e) Hiyoshizo Kotsuki, Hideaki Ikishima, Atsushi Okuyama: <i>Organocatalytic asymmetric synthesis using proline and related molecules</i>. Part 1. In: <i><a href="Heterocycles" title="Heterocycles">Heterocycles</a></i>, 2008, 75, S. 493–529.<br>

(f) Antonia Mielgo, Claudio Palomo: <i>α,α-Diarylprolinol ethers: New tools for functionalization of carbonyl compounds</i>. In: <i><a href="Chemistry_%E2%80%93_An_Asian_Journal" title="Chemistry – An Asian Journal">Chemistry – An Asian Journal</a></i>, 2008, 3, S. 922–948.</span>

</li>

<li id="cite_note-Günther-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Günther_8-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Kurt Günther, Peter Richter, Klaus Möller: <i>Separation of Enantiomers by Thin-Layer Chromatography</i>. In: <i>Methods in Molecular Biology™– Chiral Separations</i>, 2004, 243, Springer Verlag, ISBN 978-1-58829-150-9, S. 29–59.</span>

</li>

</ol>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output div.klappleiste{border:1px solid var(--dewiki-rahmenfarbe1);clear:both;font-size:95%;box-sizing:border-box;margin-top:1.5em;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste:after{clear:both;content:"";display:block}.mw-parser-output div.klappleiste-bild{float:left;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste-kopf{background:var(--dewiki-hintergrundfarbe5);color:var(--color-base,#202122);text-align:center;font-weight:bold}.mw-parser-output div.klappleiste.mw-collapsed .klappleiste-bild{display:none}.mw-parser-output div.klappleiste+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+link+div.klappleiste{margin-top:-1px}@media screen{html.skin-theme-clientpref-night .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}@media screen and (prefers-color-scheme:dark){html.skin-theme-clientpref-os .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style>

<div class="klappleiste-kopf">Proteinogene <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a></div>

<p><a href="Alanin" title="Alanin">Alanin</a> |

<a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a> |

<a href="Asparagin" title="Asparagin">Asparagin</a> |

<a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Asparaginsäure</a> |

<a href="Cystein" title="Cystein">Cystein</a> |

<a href="Glutamin" title="Glutamin">Glutamin</a> |

<a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutaminsäure</a> |

<a href="Glycin" title="Glycin">Glycin</a> |

<a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a> |

<a href="Hydroxylysin" title="Hydroxylysin">Hydroxylysin</a> |

<a href="Isoleucin" title="Isoleucin">Isoleucin</a> |

<a href="Leucin" title="Leucin">Leucin</a> |

<a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a> |

<a href="Methionin" title="Methionin">Methionin</a> |

<a href="Phenylalanin" title="Phenylalanin">Phenylalanin</a> |

<a class="mw-selflink selflink">Prolin</a> |

<a href="Pyrrolysin" title="Pyrrolysin">Pyrrolysin</a> |

<a href="Selenocystein" title="Selenocystein">Selenocystein</a> |

<a href="Selenomethionin" title="Selenomethionin">Selenomethionin</a> |

<a href="Serin" title="Serin">Serin</a> |

<a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a> |

<a href="Tryptophan" title="Tryptophan">Tryptophan</a> |

<a href="Tyrosin" title="Tyrosin">Tyrosin</a> |

<a href="Valin" title="Valin">Valin</a>

</p>

</div></div></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-11-25" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Prolin&oldid=261878436">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

</div>

</div></div>

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</main>

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